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研究人员确定了β淀粉样蛋白在大脑中的直接毒性作用
时间:2019-9-11 11:41:44 评论:0 收藏本文 复制本页地址 (按Ctrl+D可以收藏到浏览器)

已经出现临床症状的阿尔茨海默病患者的大脑中含有大量被称为斑块的β-淀粉样蛋白。许多治疗方法侧重于去除斑块,但迄今为止,这种尝试的成功率有限。

我们尽早发现和治疗这种疾病是至关重要的。因此,我们将重点放在高活性神经元上,这些神经元发生在患者出现记忆丧失之前的很早的阶段。”

Arthur Konnerth教授,Hertie神经科学高级教授

由于过度激活,电路中连接的神经元不断接收错误信号,导致信号处理受损。

相关的故事研究蛋白质祖先对其在人类细胞中的作用产生了进化的洞察。蛋白质在细胞内膜运输中起着重要的作用,促进大脑中单个分子的大脑活动。蛋白质可以改变非人类原始试验中的“性欲焦虑”,同他的博士一起研究。学生BenediktZott和整个研究小组,Konnerth成功地确定了这种早期大脑紊乱的原因和触发因素。这一发现可能为新的治疗方法开辟了道路。这项研究发表在《科学》杂志上。

β-淀粉样蛋白阻断谷氨酸再摄取

神经元利用一种叫做神经递质的化学物质相互交流。谷氨酸是这些化学物质中最重要的一种,可以激活相连的神经元。谷氨酸在两个神经元(称为突触)之间的连接点释放,然后迅速去除,以允许下一个信号的传输。这种去除涉及到所谓的主动泵分子以及沿着邻近膜的谷氨酸被动运输。

研究人员发现,高浓度的谷氨酸在高活性神经元的突触间隙持续时间过长。这是由于β-淀粉样蛋白分子的作用,它阻止谷氨酸从突触间隙转运出去。研究小组使用来自患者样本的β-淀粉样蛋白分子,并使用不同的小鼠模型,通过这两种方法获得了相似的结果,测试了这一机制。

早期治疗策略的指示

研究小组还发现神经递质阻滞是由β-淀粉样蛋白的早期可溶性形式介导的,而不是由斑块介导的。β-淀粉样蛋白最初以单分子形式或单体形式出现,然后聚集成双分子形式(二聚体)和更大的链,最终形成斑块。研究人员发现谷氨酸阻滞剂是由可溶性二聚体引起的。

“我们的数据为β-淀粉样蛋白二聚体的快速直接毒性效应提供了明确的证据。我们甚至能够解释这种机制,”本笃·佐特,这项研究的第一作者,概述说。研究人员现在希望利用这一知识来进一步提高他们对阿尔茨海默病细胞机制的理解,从而支持疾病早期治疗策略的发展。

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